Ключовата разлика между алостеричното място и активното място е, че алостеричното място е област от ензим, която позволява на молекулите на активатора или инхибитора да се свържат с ензима и да активират или инхибират ензимната активност, докато активното място е регион на ензим, където молекулите на субстрата се свързват и катализират реакцията, водеща до производството на определени продукти.
Ензимите са протеини, които подпомагат биохимичните реакции в човешкото тяло. Една от най-важните роли на ензимите е храносмилането. Ензимите също помагат при дишането, изграждането на мускули, нервната функция и изхвърлянето на токсините в тялото. Ензимите имат различни области в структурата, където молекулите могат да се свързват и катализират реакции. Алостеричните места и активните места са две различни области в ензимната структура, които улесняват свързването на молекулите и последващите химични реакции.
Какво е алостерично място?
Алостеричното място е област от ензим, която позволява на молекулите на активатора или инхибитора да се свържат с ензима, който активира или инхибира активността на ензима. Ензимите работят при различни температури в зависимост от околната среда. Няколко фактора, включително топлина, студ, рН, местоположение в тялото и други вещества, влияят върху ензимната активност в допълнение към основния субстрат. Има някои вещества, които се свързват с ензима на място, различно от нормалното активно място. Тези места, които позволяват свързването на други вещества, са известни като алостерични места. Алостеричните места позволяват на други вещества да активират, инхибират или изключват ензимната активност. Това се случва, когато други вещества се свързват с алостеричното място и променят потвърждението или формата на ензима.
Фигура 01: Алостерично място
Пример за алостеричен активатор е свързването на кислорода с хемоглобина. Алостеричното свързване на кислород към хемоглобина променя потвърждението на хемоглобина и увеличава неговия афинитет към повече кислород. Този процес гарантира, че хемоглобинът ще транспортира максимално количество кислород от богати на кислород области като белите дробове. Друг пример за алостеричен инхибитор е АТФ в клетъчното дишане. Един важен ензим, участващ в гликолизата, е фосфофруктокиназата. Този ензим превръща ADP в ATP. Когато има твърде много АТФ в клетката, АТФ служи като алостеричен инхибитор, който се свързва с алостеричното място на фосфофруктокиназата, за да забави превръщането на АДФ в АТФ.
Какво е активен сайт?
Активното място е областта на ензима, където молекулите на субстрата се свързват и претърпяват реакция за получаване на продукти. Активното място е допълнително разделено на две отделни места: свързващо място и калалитично място. В мястото на свързване аминокиселинните остатъци на активното място образуват временни връзки със субстрата. От друга страна, в каталитичното място аминокиселинните остатъци на активното място катализират реакция на този субстрат.
Фигура 02: Активен сайт
Активното място на ензима обикновено има три до четири аминокиселини, докато други аминокиселини в ензима са необходими за поддържане на третичната структура на ензима. Активно място на ензим може да катализира реакция многократно, тъй като остатъците не се променят в края на реакцията. Този процес обикновено се постига чрез понижаване на енергията на активиране на реакцията. Следователно повече субстрати имат достатъчно енергия, за да претърпят химическа реакция.
Какви са приликите между алостеричното място и активното място?
- Алостеричното място и активното място са две различни области в ензимната структура, които улесняват свързването на молекулите и последващите химични реакции.
- И двата сайта са съставени от аминокиселини.
- Тези сайтове имат уникална форма.
- И двете места са много важни за ензимната активност и ензимно-катализираната реакция.
Каква е разликата между алостерично място и активно място?
Алостеричното място е област на ензим, която позволява на молекулите на активатора или инхибитора да се свържат с ензима, за да активират или инхибират ензимната активност, докато активното място е област на ензим, където молекулите на субстрата се свързват и катализират реакцията което води до производството на определени продукти. По този начин това е ключовата разлика между алостеричното място и активното място. Освен това алостеричните места присъстват само в алостеричните ензими, докато активните места присъстват във всички ензими.
Инфографиката по-долу представя разликите между алостерично място и активно място в таблична форма за сравнение едно до друго.
Резюме – Алостерично място срещу активно място
Алостеричното място и активното място са две различни области в ензимната структура. Алостеричното място е област на ензим, която позволява на молекулите на активатора или инхибитора да се свържат с ензима, който активира или инхибира ензимната активност, докато активното място е област на ензим, където молекулите на субстрата се свързват и катализират реакцията, водеща до производството на специфични продукти. И така, това е ключовата разлика между алостеричното място и активното място.
