Ключовата разлика между неконкурентното и алостеричното инхибиране е, че при неконкурентното инхибиране максималната скорост на катализираната реакция (Vmax) намалява и концентрацията на субстрата (Km) остава непроменена, докато при алостеричното инхибиране Vmax остава непроменена и км се увеличава.
Ензимите са от съществено значение за повечето реакции, протичащи в организмите. Обикновено ензимът катализира реакция чрез намаляване на енергията на активиране, необходима за реакцията. Но ензимите трябва да се регулират внимателно, за да се контролират нивата на крайните продукти, които се повишават до нежелани нива. Контролира се чрез ензимно инхибиране. Ензимният инхибитор е молекула, която нарушава нормалния път на реакция между ензим и субстрат.
Активното място е областта на ензима, където субстратите се свързват и претърпяват химическа реакция. Алостеричното място е мястото, където позволява на молекулите да активират или инхибират ензимната активност. Ензимната кинетика играе важна роля по време на ензимното инхибиране. Максималната скорост на реакция, характерна за определен ензим при определена концентрация, е известна като максимална скорост или Vmax. Концентрацията на субстрата, която дава скорост, която е половината от Vmax, е Km.
Какво е неконкурентно инхибиране?
Неконкурентното инхибиране е вид ензимно инхибиране, при което инхибиторът намалява ензимната активност и се свързва еднакво добре с ензима, независимо дали е свързан със субстрата или не. С други думи, неконкурентното инхибиране е мястото, където и инхибиторът, и субстратът се свързват с ензима във всеки даден момент. Когато и субстратът, и инхибиторът се свържат с ензима, той образува комплекс ензим-субстрат-инхибитор. Веднъж образуван този комплекс, той не може да произвежда никакъв продукт. Той може само да се преобразува обратно в комплекса ензим-субстрат или комплекса ензим-инхибитор.
Фигура 01: Неконкурентно инхибиране
При неконкурентно инхибиране инхибиторът има еднакъв афинитет към ензима и ензимно-субстратния комплекс. Най-честият механизъм на неконкурентен инхибитор е обратимото свързване на инхибитора към алостерично място. Но инхибиторът също има способността да се свързва директно с активното място. Пример за неконкурентен инхибитор е превръщането на пируват киназа в пируват. Превръщането на фосфоенолпируват до получаване на пируват се катализира от пируват киназа. Аминокиселина, наречена аланин, която се синтезира от пируват, инхибира ензима пируват киназа по време на гликолиза. Аланинът действа като неконкурентен инхибитор.
Какво е алостерично инхибиране?
Алостеричното инхибиране е вид ензимно инхибиране, при което инхибиторът забавя ензимната активност чрез дезактивиране на ензима и свързване с ензима в алостеричното място. Тук инхибиторът не се конкурира директно със субстрата в активното място. Но индиректно променя състава на ензима. След като формата се промени, ензимът става неактивен. Така той вече не може да се свързва със съответния субстрат. Това от своя страна забавя образуването на крайните продукти.
Фигура 02: Алостерично инхибиране
Алостеричното инхибиране предотвратява образуването на ненужни продукти, намалявайки загубата на енергия. Пример за алостерично инхибиране е превръщането на ADP в ATP при гликолиза. Тук, когато има излишък от АТФ в системата, АТФ служи като алостеричен инхибитор. Той се свързва с фосфофруктокиназата, която е един от ензимите, участващи в гликолизата. Това забавя преобразуването на ADP. В резултат на това АТФ предотвратява ненужното си производство. Следователно не е необходимо излишно производство на АТФ, когато има адекватни количества.
Какви са приликите между неконкурентното и алостеричното инхибиране?
- И двата вида ензимни инхибиции забавят ензимната активност.
- Инхибиторите и в двете ензимни инхибиции не се конкурират със субстрата в активното място.
- Инхибиторите променят индиректно състава на ензима.
- И двата инхибитора променят формата на ензима.
Каква е разликата между неконкурентно и алостерично инхибиране?
При неконкурентно инхибиране, Vmax на реакцията намалява, като оставя стойността на Km непроменена. Обратно, при алостерично инхибиране, Vmax остава непроменен, а стойността на Km се увеличава. И така, това е ключовата разлика между неконкурентното и алостеричното инхибиране. Алостеричното инхибиране се фокусира повече върху използването на химикали, които променят ензимната активност чрез свързване в алостерично място, докато неконкурентните инхибитори винаги спират работещия ензим чрез директно свързване в алтернативно място.
Следващата инфографика представя в таблица разликите между неконкурентно и алостерично инхибиране за сравнение едно до друго.
Обобщение – Неконкурентно срещу алостерично инхибиране
Неконкурентното инхибиране е ензимно инхибиране, при което инхибиторът намалява ензимната активност и се свързва еднакво добре с ензима, независимо дали е свързан със субстрата или не. Алостеричното инхибиране е вид ензимно инхибиране, при което инхибиторът забавя ензимната активност чрез дезактивиране на ензима и се свързва с ензима в алостеричното място. Ключовата разлика между неконкурентното и алостеричното инхибиране е, че максималната скорост на катализираната реакция (Vmax) е намалена и концентрацията на субстрата (Km) остава непроменена при неконкурентно инхибиране, докато Vmax остава непроменена и Km се увеличава при алостерично инхибиране.
