Ключовата разлика между обратимо и необратимо инхибиране е, че обратимото инхибиране е вид ензимно инхибиране, при което дисоциацията на инхибитора от комплекса ензим-инхибитор е възможна поради нековалентно свързване. От друга страна, необратимото инхибиране е вид ензимно инхибиране, при което дисоциацията на инхибитора от комплекса ензим-инхибитор не е възможна поради ковалентно свързване.
Ензимите са протеини, които действат като биологични катализатори в тялото ни. Те повишават скоростта на реакциите. Субстратите се свързват с активните центрове на ензимите и се трансформират в продукти. Ензимите обаче са специфични за субстратите. Ензимното действие може да се регулира или инхибира от определени инхибитори. Има два вида процеси на ензимно инхибиране; а именно, те са обратимо инхибиране и необратимо инхибиране. При обратимо инхибиране инхибиторът се свързва с ензима нековалентно, докато при необратимо инхибиране инхибиторът се свързва с ензима ковалентно или нековалентно. Тези два процеса се различават един от друг и тази статия има за цел да обсъди подробно разликата между обратимо и необратимо инхибиране.
Какво е обратимо инхибиране?
При обратимо инхибиране, инхибиторът инактивира ензима, като се свързва нековалентно с него. Следователно, обратимото инхибиране не е силно взаимодействие между ензима и инхибитора. По този начин, чрез увеличаване на концентрацията на субстрата, това може лесно да се обърне и е възможно ензимът лесно да се реактивира. Освен това има два основни типа обратими процеси на инхибиране; а именно, те са конкурентно инхибиране и неконкурентно инхибиране.
При конкурентно инхибиране инхибиторът прилича на субстрата и се конкурира със субстрата за активното място на ензима. След като инхибиторът заеме активното място, субстратът не може да се свърже с ензима и реакцията не настъпва. Въпреки това, когато концентрацията на субстрата е висока, конкурентното инхибиране може да бъде предотвратено.
Фигура 01: Обратимо инхибиране
От друга страна, при неконкурентно инхибиране инхибиторът не прилича на субстрата. Следователно, той не се конкурира със субстрата за свързване на активното място. Той се свързва на различно място от ензима (алостерично място) и променя триизмерната структура на ензима. Когато триизмерната структура на ензима се промени, неговата активност намалява. Следователно реакцията протича с по-бавна скорост или изобщо не се случва.
Какво е необратимо инхибиране?
Необратимото инхибиране е вторият тип ензимно инхибиране, при което инхибиторът се свързва с ензима чрез силна ковалентна връзка и инхибира ензимната активност. Следователно е трудно инхибиторът да се отдели от ензима. Следователно не е възможно да се обърне реакцията. Необратимите инхибитори често съдържат реактивни функционални групи. Така те могат да се свързват с аминокиселинните вериги на ензима и да образуват ковалентни връзки.
Фигура 02: Необратимо инхибиране
Освен това необратимите инхибитори са специфични. Следователно те не се свързват с всички протеини. Някои примери за необратими инхибитори са пеницилин, аспирин, диизопропилфлуорофосфат и др. Има три вида необратими инхибитори; а именно, те са специфични за групата реагенти, субстратни аналози и суицидни инхибитори.
Какви са приликите между обратимо и необратимо инхибиране?
- Обратимото и необратимото инхибиране са два вида пътища на ензимно инхибиране.
- И в двата случая инхибиторът се свързва с ензима.
- Също така и двете могат да променят каталитичната активност на ензима.
Каква е разликата между обратимо и необратимо инхибиране?
Обратимото инхибиране и необратимото инхибиране са два вида пътища на ензимно инхибиране. Ключовата разлика между обратимо и необратимо инхибиране е, че е възможно да се обърне обратимо инхибиране, докато не е възможно да се обърне необратимото инхибиране. Освен това, при обратимо инхибиране, инхибиторът се свързва с ензима чрез слабо нековалентно взаимодействие, докато при необратимо инхибиране, инхибиторът се свързва с ензима чрез силна ковалентна връзка. Следователно, дисоциацията на комплекса ензим-инхибитор е бърза при обратимо инхибиране, докато дисоциацията на комплекса ензим-инхибитор е бавна и трудна при необратимо инхибиране. Следователно това е друга разлика между обратимо и необратимо инхибиране.
Освен това, при обратимо инхибиране, когато инхибиторът се отстрани, ензимът започва да работи отново, докато при необратимото инхибиране ензимът не започва да работи отново, въпреки че инхибиторът напуска ензима. Следователно, това също е разлика между обратимо и необратимо инхибиране. Освен това има два основни вида обратимо инхибиране, а именно конкурентно инхибиране и неконкурентно инхибиране, докато има три вида необратимо инхибиране, а именно групово-специфични реагенти, субстратни аналози и самоубийствени инхибитори.
По-долу има инфографика за разликата между обратимо и необратимо инхибиране.
Обобщение – Обратимо срещу необратимо инхибиране
Ензимното инхибиране може да бъде обратимо или необратимо. Като обобщим разликата между обратимо и необратимо инхибиране; при обратимо инхибиране инхибиторът се свързва с ензима нековалентно. Следователно, отделянето на инхибитора от ензима е лесно и бързо. От друга страна, при необратимо инхибиране, инхибиторът се свързва с ензима ковалентно. Следователно инхибиторът се свързва силно с ензима и дисоциацията на комплекса ензим-инхибитор е бавна и трудна. Следователно това е ключовата разлика между обратимо и необратимо инхибиране. Освен това, при обратимо инхибиране, реакцията може да бъде обърната и ензимът може да бъде реактивиран отново. Но при необратимо инхибиране реакцията не може да бъде обърната и ензимът не може да се активира отново.
