Ключовата разлика между аспартил цистеин и серин протеази е техните функционални групи, които действат като каталитични остатъци. Функционалната група, която действа като каталитични остатъци на аспартил протеазата, е група на карбоксилна киселина, докато в цистеин протеазата тиолна или сулфхидрилна група действа като функционална група в каталитичния остатък, а в серин протеазата действа хидроксилна група или алкохол като функционална група в каталитичния остатък.
Протеазите са ензими, които катализират протеолизата, която представлява разграждането на протеините до по-малки полипептиди или аминокиселини. Този процес се осъществява чрез разцепване на пептидни връзки в протеините чрез процес на хидролиза. Протеазите участват в много биологични функции, като смилане на погълнати протеини, катаболизъм на протеини и клетъчна сигнализация. Протеазите присъстват във всички форми на живот. Аспартил, цистеин и серин са три важни протеази, които играят ключова роля в живите организми.
Какво представляват аспартил протеазите?
Аспартил протеазите са вид ензими, разграждащи протеини. Те имат два силно запазени аспартата в активния център и са оптимално активни при кисело рН. Тези протеази разцепват дипептидни връзки, които имат хидрофобни остатъци, както и бета-метиленова група. Каталитичният механизъм на аспартил протеазата е киселинно-алкален механизъм. Това включва координирането на водна молекула с два аспартатни остатъка. Един аспартат активира водната молекула чрез премахване на протон. Това позволява на водата да извърши нуклеофилна атака върху карбонилния въглерод на субстрата. В резултат на това той генерира тетраедричен междинен оксианион, който е стабилизиран чрез водородни връзки с втория аспартатен остатък. Пренареждането на този междинен продукт е отговорно за разделянето на пептида на два пептидни продукта.
Фигура 01: Аспартил протеаза
Има пет суперсемейства аспарагинови протеази: Clan AA, което е семейство, Clan AC, което е семейство сигнална пептидаза II, Clan AD, което е семейство пресенилин, Clan AE, което е семейство GPR ендопептидаза, и Clan AF, което е семейство omptin.
Какво представляват цистеиновите протеази?
Цистеиновите протеази са група хидролазни ензими, които разграждат протеините. Те показват каталитичен механизъм, който включва нуклеофилен цистеинов тиол в каталитична триада или диада. Началната стъпка в каталитичния механизъм на цистеиновите протеази е депротонирането. Тиоловата група се депротонира в рамките на активното място на ензима от съседна аминокиселина като хистидин, която има основна странична верига. Следващата стъпка е нуклеофилната атака от депротонираната анионна сяра на цистеина върху субстрата. Тук фрагментът от субстрата се освобождава с амин и хистидиновият остатък в протеазата възстановява своята депротонирана форма. Това води до образуването на тиоестерно междинно съединение на субстрата, свързващо новия карбокси край с цистеиновия тиол. Тиоестерната връзка се хидролизира, за да генерира остатък от карбоксилна киселина върху останалия субстратен фрагмент.
Фигура 02: Цистеинова протеаза
Цистеиновите протеази играят множество роли във физиологията и развитието. В растенията те играят важна роля в растежа, развитието, натрупването и мобилизирането на протеини за съхранение. При хората те са важни за стареенето и апоптозата, имунните отговори, обработката на прохормони и ремоделирането на извънклетъчния матрикс за развитието на конуса.
Какво представляват серин протеазите?
Сериновите протеази също са група протеолитични ензими, които разцепват пептидните връзки в протеините. Серинът служи като нуклеофилна аминокиселина в активното място на ензима. Те присъстват както в еукариотите, така и в прокариотите. Сериновите протеази обикновено се разделят на различни категории чрез отличителна структура, която се състои от два бета-барелни домена, събиращи се в активното каталитично място и също въз основа на тяхната субстратна специфичност. Те са подобни на трипсин, подобни на химотрипсин, подобни на тромбин, подобни на еластаза и подобни на субтилизин.
Фигура 03: Серинова протеаза
Трипсин-подобните протеази разцепват пептидни връзки след положително заредена аминокиселина като лизин или аргинин. Те са специфични за отрицателно заредени остатъци като аспарагинова киселина или глутаминова киселина. Химотрипсин-подобните протеази са по-хидрофобни. Тяхната специфика се крие в големи хидрофобни остатъци като тирозин, триптофан и фенилаланин. Тромбиноподобните протеази включват тромбин, който е тъканно активиращ плазминоген и плазмин. Те помагат при коагулацията на кръвта и храносмилането, а също и в патофизиологията при невродегенеративни разстройства. Еластазоподобните протеази предпочитат остатъци като аланин, глицин и валин. Субтилизин-подобните протеази включват серин в прокариотите. Той споделя каталитичен механизъм, използващ каталитична триада, за да създаде нуклеофилен серин. Регулирането на серин протеазната активност изисква първоначално протеазно активиране и секреция на инхибитори.
Какви са приликите между аспартил цистеин и серин протеази?
- Аспартил, цистеин и серин протеази катализират разграждането на протеини чрез разцепване на пептидни връзки.
- Механизмите са подобни, когато остатъците от активното място атакуват пептидните връзки, причинявайки тяхното разкъсване.
- Всички съдържат нуклеофили.
- Всички те са протеини.
Каква е разликата между аспартил цистеин и серин протеази?
Ключовата разлика между аспартил цистеин и серин протеази зависи от тяхната функционална група, която действа като каталитични остатъци. В аспартил протеазата групата на карбоксилната киселина действа като функционална група, докато в цистеин протеазата тиол или сулфхидрилна група действа като функционална група, а в серин протеазата хидроксилна група или алкохол действа като функционална група.йени
Аспартил протеазите имат аспартатно активно място, докато цистеиновите протеази имат цистеиново активно място. Остатъкът от активното място на серин протеазата е хидроксилна група. По този начин това е още една разлика между аспартил цистеин и серин протеази. За разлика от серин и цистеин протеази, аспартил протеазите не образуват ковалентен междинен продукт по време на процеса на разцепване. Следователно протеолизата протича в една стъпка за аспартил протеазите.
Инфографиката по-долу представя разликите между аспартил цистеин и серин протеази в таблична форма за едно до друго сравнение.
Обобщение – аспартил цистеин срещу серинови протеази
Протеазите са ензими, които катализират разграждането на протеини до по-малки полипептиди или аминокиселини. Ключовата разлика между аспартил цистеин и серин протеази е функционалната група, която действа като техен каталитичен остатък. Групата на карбоксилната киселина действа като функционална група в аспартил протеазата, докато тиоловата или сулфхидрилната група действа като функционална група в цистеин протеазата. Хидроксилна група или алкохол действа като функционална група в сериновата протеаза.
