Ключова разлика – холоензим срещу апоензим
Ензимите са биологични катализатори, които увеличават скоростта на химичните реакции в тялото. Те са протеини, съставени от аминокиселинни последователности. Ензимите участват в химичните реакции, без да се консумират. Те са специфични за субстрати и химични реакции. Функцията на ензима се поддържа от различни непротеинови малки молекули. Те са известни като кофактори. Те подпомагат ензимите в тяхното каталитично действие. Тези кофактори могат да бъдат метални йони или коензими; те също могат да бъдат неорганични или органични молекули. Много ензими изискват кофактор, за да станат активни и да започнат каталитичната функция. Въз основа на свързването с кофактор, ензимите имат две форми, наречени апоензим и холоензим. Ключовата разлика между холоензима и апоензима е, че апоензимът е протеиновият компонент на ензима, който е неактивен и не е свързан с кофактора, докато холоензимът е протеиновият компонент на ензима и свързаният кофактор, който създава активната форма на ензима.йени
Какво е Холоензим?
Ензимите са протеини, които катализират биохимичните реакции в клетките. Повечето ензими изискват малка небелтъчна молекула, за да започнат каталитични функции. Тези молекули са известни като кофактори. Кофакторите са главно неорганични или органични молекули. Кофакторите се категоризират в два основни типа, наречени метални йони и коензими. Свързването на кофактора е от съществено значение за активирането на ензима и инициирането на химичната реакция. Когато протеиновият компонент на ензима е свързан с кофактора, цялата молекула е известна като холоензим. Холоензимът е каталитично активен. Следователно, той активно се свързва със субстратите и увеличава скоростта на реакцията. Коензимите се свързват слабо с ензимите, докато простетичните групи се свързват плътно с апоензимите. Някои кофактори се свързват с активния център на ензима. При свързване той променя конформацията на ензима и подобрява свързването на субстратите към активния център на ензима.
ДНК полимеразата и РНК полимеразата са два холоензима. ДНК полимеразата изисква магнезиеви йони, за да станат активни и да инициират ДНК полимеризация. РНК полимеразата се нуждае от сигма фактор за своята каталитична функция.
Какво е апоензим?
Апоензимът е ензимът преди свързването с кофактора. С други думи, апоензимът е протеиновата част на ензима, на която липсва кофакторът. Апоензимът е каталитично неактивен и непълен. Той образува активна ензимна система при свързване с коензим и определя специфичността на тази система за субстрат. Има много кофактори, които се свързват с апоензими, за да направят холоензими. Обичайните коензими са NAD+, FAD, коензим А, витамини от група В и витамин С. Обичайните метални йони, които се свързват с апоензимите, са желязо, мед, калций, цинк, магнезий и др. Кофакторите се свързват плътно или хлабаво с апоензима, за да превърнат апоензима в холоензим. След като кофакторът бъде отстранен от холоензима, той се превръща отново в апоензим, който е неактивен и непълен.
Присъствието на кофактора в активното място на апоензима е от съществено значение, защото те осигуряват групи или места, които протеиновата част на ензима не притежава, за да катализира реакцията.
Фигура 01: Апоензим и холоензим
Каква е разликата между Холоензим и Апоензим?
Холоензим срещу апоензим |
|
| Холоензимът е активен ензим, състоящ се от апоензим, свързан с неговия кофактор. | Апоензимът е протеиновият компонент, който няма своя кофактор. |
| Кофактор | |
| Холоензимът е свързан със своя кофактор. | Апоензимът е ензимният компонент без кофактора. |
| Активност | |
| Холоензимът е каталитично активен. | Апоензимът е каталитично неактивен. |
| Пълнота | |
| Холоензимът е завършен и може да инициира реакцията. | Апоензимът е непълен и не може да инициира реакцията. |
| Примери | |
| ДНК полимераза, РНК полимераза са примери за холоензим. | Аспартат транскарбамоилазата е пример за апоензим. |
Обобщение – холоензим срещу апоензим
Ензимите са биологични катализатори на клетките. Те намаляват енергията, необходима за протичане на реакцията. Ензимите увеличават скоростта на реакцията чрез активно индуциране на превръщането на субстрата в продукти. Те специално катализират реакциите, без да влизат в реакциите. Ензимите са съставени от протеинови молекули. Протеиновата част на ензима е известна като апоензим. Апоензимът се нуждае от свързване с непротеинови малки молекули, наречени кофактори, за да стане активен. Когато апоензимът се свързва с кофактор, комплексът е известен като холоензим. Холоензимът е каталитично активен за иницииране на химичната реакция. Субстратът се свързва с холоензима, а не с апоензима. Това е разликата между холоензима и апоензима.
Изтеглете PDF версия на Holoenzyme vs Apoenzyme
Можете да изтеглите PDF версия на тази статия и да я използвате за офлайн цели според бележките за цитиране. Моля, изтеглете PDF версия тук Разлика между холоензим и апоензим.
