Ключовата разлика между PFK-1 и PFK-2 е, че PFK-1 катализира превръщането на фруктоза 6-фосфат и ATP във фруктоза 1, 6-бифосфат и ADP, докато PFK-2 катализира синтеза на фруктоза 2, 6-бисфосфат от фруктоза 6-фосфат.
Фосфофруктокиназа-1 (PFK-1) и фосфофруктокиназа-2 (PFK-2) са два ензима. PFK-1 е гликолитичен ензим, който катализира реакцията на фруктоза 6-фосфат, превръщайки го във фруктоза 1, 6-бишофосфат. Това е ограничаващата скоростта стъпка на гликолизата. Когато нивото на глюкозата е високо и е необходимо да се регулира гликолизата, PFK-2 катализира синтеза на фруктоза 2,6-бисфосфат от фруктозо 6-фосфат. Фруктоза 2, 6-бифосфатът е мощен алостеричен активатор на PFK-1, за да се подобри разграждането на глюкозата. PFK-2 не е гликолитичен ензим. Но както PFK-1, така и PFK-2 действат върху един и същ субстрат.
Какво е PFK-1?
PFK-1 е първият ангажиран ензим в гликолизата. Всъщност това е ензимът, ограничаващ скоростта на гликолизата. Той катализира превръщането на фруктоза 6-фосфат във фруктоза 1,6-бисфосфат. PFK-1 използва ATP за тази реакция. Следователно, PFK-1 се влияе от концентрацията на АТФ. Инхибирането на PFK-1 от ATP е част от отрицателната обратна връзка, която регулира потока на гликолиза в аеробно състояние. Освен от ATP, активността на PFK-1 се регулира от няколко други молекули, включително фруктоза 2, 6-бифосфат, AMP и цитрат.
Фигура 01: PFK-1
Фруктоза 2, 6-бисфосфат е мощен алостеричен активатор на PFK-1. При физиологични условия PFK-1 остава неактивен. Когато взаимодейства с фруктоза 2,6-бисфосфат, той става активен и стимулира гликолитичния път за увеличаване на разграждането на глюкозата. Потокът в посока на гликолизата се увеличава значително от фруктоза 2, 6-бифосфат поради способността му за алостерично активиране на PFK-1. По подобен начин AMP също действа като алостеричен ефектор за активиране на PFK-1. Обратно, цитратът действа като алостеричен инхибитор на PFK1. Магнезият действа като кофактор за PFK-1.
Какво е PFK-2?
Фруктоза 2, 6-бифосфат е метаболит, който регулира гликолизата и глюконеогенезата. PFK-2 или фосфофруктокиназа-2 е ензимът, който катализира синтеза на фруктоза 2,6-бифосфат от фруктозо 6-фосфат. Подобно на PFK-1, PFK-2 действа върху същия субстрат. Въпреки това, за разлика от PFK-1, активността на PFK-2 не се влияе от концентрацията на АТФ. Фосфоенолпируватът и цитратът могат да инхибират този ензим, докато неорганичният ортофосфат може да стимулира действието на PFK-2.
Фигура 02: PFK-2
Структурно, PFK-2 съществува с фруктоза-2, 6-бисфосфатаза като бифункционален ензим, съкратен като PFK-2/FBPase-2. PFK-2 фосфорилира фруктоза 6-фосфат, използвайки ATP. От друга страна, FBPase-2 дефосфорилира фруктоза 2, 6-бифосфат, за да произведе фруктоза 6-фосфат и Pi. Следователно, PFK-2 има както киназна, така и фосфатазна активност. Когато нивото на глюкозата е високо, инсулинът повишава киназната активност на ензима PFK-2, за да стимулира повишения синтез на фруктоза 2,6-бифосфат. Стимулира гликолизата поради активирането на PFK-1 от фруктоза 2,6-бифосфат. Обратно, когато се изрази фосфатазната активност на PFK-2, той разгражда фруктоза 2,6-бисфосфат обратно във фруктозо 6-фосфат, стимулирайки глюконеогенезата и инхибирайки гликолизата.
Какви са приликите между PFK1 и PFK-2?
- PFK-1 и PFK-2 са два ензима.
- Субстратът на ензимите PFK-1 и PFK-2 е един и същ: фруктоза 6-фосфат.
- И двата ензима са важни за регулирането на гликолизата.
- Реакциите, катализирани от двата ензима, дават ADP от ATP.
- Цитратът може да инхибира и двата ензима.
Каква е разликата между PFK-1 и PFK-2?
PFK-1 катализира превръщането на фруктоза 6-фосфат във фруктоза 1, 6-бифосфат. Обратно, PFK-2 катализира превръщането на фруктоза 6-фосфат във фруктоза 2, 6-бифосфат. И така, това е ключовата разлика между PFK1 и PFK-2. За разлика от PFK-1, PFK-2 има както киназна, така и фосфатазна активност; следователно той е бифункционален ензим. Освен това, фруктоза 2, 6-бифосфат е мощен алостеричен активатор на PFK-1, докато PFK-2 катализира синтеза на фруктоза 2, 6-бифосфат. По този начин това е друга разлика между PFK-1 и PFK-2. Най-важното е, че активността на PFK-1 се влияе от ATP, докато активността на PFK-2 не се влияе от концентрацията на ATP.
Следващата инфографика изброява разликите между PFK-1 и PFK-2 в таблична форма за едно до друго сравнение.
Обобщение – PFK-1 срещу PFK-2
PFK-1 катализира превръщането на фруктоза 6-фосфат и ATP във фруктоза 1, 6-бифосфат и ADP. PFK-2 катализира синтеза на фруктоза 2,6-фосфат от фруктозо 6-фосфат. Активността на PFK-1 се влияе от концентрацията на АТФ. Обратно, PFK-2 не се влияе от концентрацията на АТФ. Най-важното е, че PFK-2 има както киназна, така и фосфатазна активност; следователно той е бифункционален ензим. PFK-1 не е бифункционален ензим. Освен това, PFK-1 е ензим, ограничаващ скоростта на гликолизата, докато PFK-2 не се счита за гликолитичен ензим. Така това е обобщението на разликата между PFK-1 и PFK-2.
