Ключовата разлика между Km и Vmax е, че Km измерва колко лесно ензимът може да бъде наситен от субстрата, докато Vmax е максималната скорост, с която ензимът се катализира, когато ензимът е наситен от субстрата.
Km може да се опише като съгласуване на субстрата, при което се постига половината от максималната скорост. Vmax, от друга страна, може да се опише като скоростта на реакцията в състояние, при което ензимът е напълно наситен от субстрата.
Какво е км?
Km може да се опише като съгласуване на субстрат, при което се постига половината от максималната скорост. С други думи, това е концентрацията на субстрата, която позволява на ензима да постигне половината Vmax. Следователно, ензим с висок Km показва нисък афинитет към своя субстрат. Освен това се изисква по-голяма концентрация на субстрата, за да се постигне Vmax.
Терминът Km в ензимната активност се обсъжда при кинетиката на Михаелис-Ментен. Това е общ модел на ензимна кинетика. Този модел е кръстен на немския биохимик Леонор Михаелис и канадския лекар Мод Ментен. Този модел се изразява като уравнение.
v=d[P]/dt=Vmax([S]/Km+[S])
В горното уравнение Vmax е максималната скорост, постигната от системата, която се получава при концентрация на наситен субстрат за дадена концентрация на ензим. Km е константата на Михаелис. Ако числено е равна на концентрацията на субстрата, тогава скоростта на реакцията е половината от стойността на Vmax.
Освен това, често се приема, че биохимичните реакции с единичен субстрат показват кинетиката на Михаелис-Ментен, без да се притесняват каквито и да било основни допускания на този модел.
Какво е Vmax?
Vmax може да се опише като скоростта на реакцията в състояние, при което ензимът е напълно наситен от субстрата. Това състояние показва, че всички места за свързване постоянно се заемат отново. С други думи, Vmax е максималната реакционна скорост или скорост на реакция, която е ензимно катализирана при насищане на ензима с неговия субстрат.
Важно е да се определят Km и Vmax за определена ензимна активност, защото познаването на тези стойности ни позволява да предвидим метаболитната съдба на субстрата и относителното количество субстрат, което ще премине през всеки път при различни условия. По-ниска стойност на Vmax показва, че ензимът работи при неоптимални условия.
Каква е разликата между Km и Vmax?
Термините Km и Vmax са важни в ензимната кинетика. Ключовата разлика между Km и Vmax е, че Km измерва колко лесно ензимът може да бъде наситен от субстрата, докато Vmax е максималната скорост, с която ензимът се катализира, когато ензимът е наситен от субстрата.
Следващата таблица обобщава разликата между Km и Vmax.
Обобщение – Km срещу Vmax
Km е концентрацията на субстрата, при която се постига половината от максималната скорост. Vmax е скоростта на реакцията при състояние, при което ензимът е напълно наситен от субстрата. Ключовата разлика между Km и Vmax е, че Km измерва колко лесно ензимът може да бъде наситен от субстрата, докато Vmax е максималната скорост, с която ензимът се катализира, когато ензимът е наситен от субстрата.
