Колаген срещу еластин
Съединителните тъкани са важни за свързването и свързването на други тъкани в тялото. Те също така осигуряват сила, опора и форма на тъканите. Съединителната тъкан е система, в която клетките са разпръснати в извънклетъчния матрикс. В допълнение към клетките, неразтворимите протеинови влакна също са вградени в матрицата. Матрицата се нарича основно вещество. Тези тъкани са широко разпространени в тялото, матриксната кост, сухожилията и връзките и хрущяла. Съединителната тъкан се състои от четири основни тъкани, колаген, еластин, протеогликани и гликопротеини.
Източник: Ruth Lawson, Otago Polytechnic, en.wikibooks
Колаген
Колагенът е най-разпространеният протеин в съединителната тъкан. Осигурява голяма якост на опън и държи клетките заедно. В допълнение, той помага за подреждането на клетките, като по този начин позволява пролиферацията и диференциацията на клетките. Тропоколагенът е основната структурна единица на колагена, която се състои от α-вериги. Всяка α-верига се състои от три полипептидни вериги, усукващи се една около друга в тройна спирала, за да образуват подобна на въже структура. Между полипептидните вериги има водородни връзки, които ги държат здраво. Всяка от тези полипептидни вериги има еднаква дължина и съдържа около 1000 аминокиселини остатъка. Различни тройни спирални комбинации от полипептиди в α-вериги водят до множество видове колаген в човешките свързващи тъкани (досега са идентифицирани 19 вида колаген). Най-разпространените видове колаген са разпределени в кожата, сухожилията, костите, комата, ставния хрущял, междупрешленния диск, кожата на плода, сърдечно-съдовата система, плацента и т.н. Кръстосаните връзки са важни за осигуряване на висока якост на опън в колагена. Има три типа между- или вътрешномолекулни кръстосани връзки, включени за стабилизиране на колагеновите влакна; те са алдолна кондензация, база на Шиф и лизинонорлевцин.
Източник: wikicommons
Еластин
Еластинът се състои от основна субединица, наречена тропоеластин, която съдържа около 800 аминокиселинни остатъка. Напречните връзки на еластина са по-сложни от тези на колагена. Дезмозинът е основният тип кръстосани връзки, открити в еластина. Те се образуват от кондензацията на остатъците от ализин с лизин. Еластинът често се среща с колаген в съединителната тъкан. Това е протеин, подобен на гума, така че може да се разтегне до няколко пъти дължината им и да се върне обратно към първоначалната си форма и дължина, когато напрежението се освободи. Благодарение на това свойство, той се намира до голяма степен в тъканите, свързани с белите дробове, кръвоносните съдове и връзките, които претърпяват големи разширения. В допълнение, те се намират и на места като кожа, ушен хрущял и няколко други тъкани в малки количества.
Каква е разликата между колаген и еластин?
• Има само един генетичен тип еластин, докато има много различни генетични типове колаген.
• Еластинът има достатъчно капацитет за разтягане и впоследствие за отдръпване, докато колагенът няма такъв капацитет за разтягане.
• Първичната структура на колагена има повтарящи се (Gly-X-Y) последователности, докато в еластина няма такива повтарящи се (Gly-X-Y) последователности.
• За разлика от колагена, при еластина няма образуване на тройна спирала.
• Хидроксилизин присъства в колагена, докато отсъства в еластина.
• Гликозилиран хидроксилизин присъства в колагена, докато отсъства в еластина.
• Основните напречни връзки, образувани в колагена, са вътрешномолекулни алдолни напречни връзки, докато тези в еластина са вътрешномолекулни дезмозинови напречни връзки.
