Ключовата разлика между убиквитиниране и сумоилиране е, че убиквитинирането е пост-транслационна модификация, която може да маркира протеини за разграждане или има други отделящи функции, докато сумоилирането е пост-транслационна модификация, която не се използва в клетките за маркиране на протеини за деградация.
Посттранслационните модификации са ковалентни и ензимни модификации, които се случват след протеинов синтез. Тези модификации регулират протеиновите активности. Прикрепването на малки химични групи, захар, липиди и полипептиди модифицира протеините. Убиквитинът е най-известният полипептиден модификатор. Освен това има няколко протеини, подобни на убиквитин. Малък модификатор, свързан с убиквитин (SUMO) е един такъв модификатор. Следователно, убиквитинирането и сумоилирането са две пост-транслационни модификации. Убиквитинирането маркира протеини за разграждане. Обратно, сумоилирането не се използва за маркиране на протеини за разграждане. И двете модификации регулират локализацията и активността на протеина. Те са обратими процеси.
Какво е убиквитиниране?
Ubiquitin е полипептиден модификатор. Това е малък протеин, действащ като молекулен етикет при пост-транслационна модификация на протеини. Убиквитинирането е процесът, който използва убиквитин за пост-транслационна модификация. Различни ензими катализират ковалентното свързване на убиквитин с протеини. Провежда се в присъствието на АТФ. Ензимите, които катализират убиквитинирането, са убиквитин-активиращи ензими, убиквитин-конюгиращи ензими и убиквитин лигази.
Фигура 01: Убиквитиниране
Убиквитинирането играе важна роля в насочването на протеини за протеолитично разграждане. Освен това, убиквитинирането може също да регулира локализацията и активността на протеина. Този процес може да бъде обърнат чрез действието на ензимите деубиквитиназа.
Какво е SUMOylation?
SUMOylation е друга пост-транслационна модификация, използваща малки убиквитиноподобни модификатори (SUMO). Ковалентното прикрепване на SUMOs променя структурата и функцията на протеина. SUMOylation ковалентно модифицира голям брой протеини, участващи в много клетъчни процеси, включително генна експресия, хроматинова структура, сигнална трансдукция и поддържане на генома.
Фигура 02: Протеин SUMO
SUMOylation регулира локализацията на протеина и активността подобно на убиквитинирането. Въпреки това, за разлика от убиквитинирането, сумоилирането не маркира или маркира протеини за разграждане. Подобно на убиквитинирането, сумоилирането е ензимен процес, който се катализира от ензими.
Какви са приликите между убиквитиниране и SUMOylation?
- Убиквитинирането и сумоилирането са две важни посттранслационни модификации.
- Както сумоилирането, така и убиквитинирането са обратими процеси.
- Те играят решаваща роля в биологичните функции.
- Някои протеини могат да бъдат модифицирани от SUMO и убиквитин.
- И двата процеса променят протеиновата функция.
- Освен това и двете посттранслационни модификации регулират локализацията и активността на протеина.
- Те изискват каскада от ензими.
Каква е разликата между убиквитиниране и SUMOylation?
Убиквитинирането и SUMOylation са две пост-транслационни модификации, които променят функцията на протеините. Убиквитинирането е ковалентното конюгиране на убиквитин към протеини, докато SUMOylation е добавянето на SUMO към протеини. Освен това, убиквитинирането маркира протеини за протеолитично разграждане, докато SUMOylation не маркира протеини за разграждане. По този начин, това е ключовата разлика между убиквитиниране и сумоилиране.
По-долу инфографиката показва повече подробности за разликата между убиквитиниране и сумоилиране.
Обобщение – Убиквитиниране срещу SUMOylation
Убиквитинирането и сумоилирането са две важни посттранслационни модификации. И двата са обратими процеси, катализирани от ензими. При убиквитиниране убиквитинът е полипептидният модификатор, докато при сумоилирането SUMOs са модификаторите. Убиквитините са ковалентно конюгирани с протеини и променят тяхната структура и функция. SUMO се добавят към протеини при сумоилиране. SUMOylation е аналогично на ubiquitylation по отношение на реакционната схема и използваните ензимни класове. Но убиквитинирането маркира протеини за протеазомно-зависимо разграждане, докато сумоилирането не включва маркиране на протеини за разграждане. По този начин, това е ключовата разлика между убиквитиниране и сумоилиране.
