Хемоглобин срещу миоглобин
Миоглобинът и хемоглобинът са хемопротеини, които имат способността да свързват молекулярен кислород. Това са първите протеини, чиято триизмерна структура е разрешена чрез рентгенова кристалография. Протеините са полимери на аминокиселини, свързани чрез пептидни връзки. Аминокиселините са градивните елементи на протеините. Въз основа на общата им форма, тези протеини се категоризират като глобуларни протеини. Глобуларните протеини имат донякъде сферична или елипсоидална форма. Различните свойства на тези уникални глобуларни протеини помагат на организма да премества кислородните молекули между тях. Активното място на тези специални протеини се състои от желязо (II) протопорфирин IX, капсулиран във водоустойчив джоб.
миоглобин
Миоглобинът се среща като мономерен протеин, в който глобинът заобикаля хема. Той действа като вторичен носител на кислород в мускулната тъкан. Когато мускулните клетки работят, те се нуждаят от голямо количество кислород. Мускулните клетки използват тези протеини, за да ускорят дифузията на кислород и да приемат кислород за време на интензивно дишане. Третичната структура на миоглобина е подобна на типичната структура на водоразтворим глобулен протеин.
Полипептидната верига на миоглобина има 8 отделни десни α-спирали. Всяка протеинова молекула съдържа една хем протетична група и всеки хем остатък съдържа един централен координирано свързан железен атом. Кислородът е свързан директно с железния атом на хемовата простетична група.
Хемоглобин
Хемоглобинът се среща като тетрамерен протеин, в който всяка субединица се състои от глобин, обграждащ хем. Той е носител на кислород за цялата система. Той свързва молекулите на кислорода и след това се транспортира през кръвта от червените кръвни клетки.
При гръбначните животни кислородът се разпространява през белодробната тъкан в червените кръвни клетки. Тъй като хемоглобинът е тетрамер, той може да свърже четири кислородни молекули наведнъж. След това свързаният кислород се разпределя в цялото тяло и се разтоварва от червените кръвни клетки към респираторните клетки. След това хемоглобинът поема въглеродния диоксид и го връща обратно в белите дробове. Следователно хемоглобинът служи за доставяне на кислород, необходим за клетъчния метаболизъм и премахва получения отпадъчен продукт, въглероден диоксид.
Хемоглобинът се състои от няколко полипептидни вериги. Човешкият хемоглобин се състои от две α (алфа) и две β (бета) субединици. Всяка α-субединица има 144 остатъка, а всяка β-субединица има 146 остатъка. Структурните характеристики на α (алфа) и β (бета) субединиците са подобни на миоглобина.
Хемоглобин срещу миоглобин
• Хемоглобинът транспортира кислород в кръвта, докато миоглобинът транспортира или съхранява кислород в мускулите.
• Миоглобинът се състои от една полипептидна верига, а хемоглобинът се състои от няколко полипептидни вериги.
• За разлика от миоглобина, концентрацията на хемоглобин в червените кръвни клетки е много висока.
• В началото миоглобинът свързва много лесно кислородните молекули и напоследък се насища. Този процес на свързване е много бърз в миоглобина, отколкото в хемоглобина. Първоначално хемоглобинът трудно свързва кислорода.
• Миоглобинът се среща като мономерен протеин, докато хемоглобинът се среща като тетрамерен протеин.
• В хемоглобина присъстват два вида полипептидни вериги (две α-вериги и две β-вериги).
• Миоглобинът може да свърже една молекула кислород, т.нар. мономер, докато хемоглобинът може да свърже четири молекули кислород, т.нар. тетрамер.
• Миоглобинът свързва кислорода по-здраво от хемоглобина.
• Хемоглобинът може да свързва и разтоварва както кислорода, така и въглеродния диоксид, за разлика от миоглобина.
