Заключване срещу ключ срещу предизвикано прилягане
Ензимите са известни като биологични катализатори, които се използват в почти всяка клетъчна реакция в организмите. Те могат да увеличат скоростта на биохимичната реакция, без самият ензим да се променя от реакцията. Благодарение на възможността за повторна употреба, дори малка концентрация на ензима може да бъде много ефективна. Всички ензими са протеини и имат кълбовидна форма. Въпреки това, както всички други катализатори, тези биологични катализатори не променят крайното количество продукти и не могат да предизвикат реакции. За разлика от другите нормални катализатори, ензимите катализират само един вид обратима реакция, така наречената специфична реакция. Тъй като ензимите са протеини; те могат да работят в рамките на определен диапазон на температура, налягане и pH. Повечето ензими катализират реакциите, като образуват серия от „комплекси ензим-субстрат“. В тези комплекси субстратът се свързва най-здраво с ензимите, съответстващи на преходното състояние. Това състояние има най-ниска енергия; следователно е по-стабилен от преходното състояние на некатализирана реакция. Следователно, ензимът намалява енергията на активиране на биологичната реакция, която катализира. Използват се две основни теории, за да се обясни как се образуват ензимно-субстратните комплекси. Те са теория на ключалката и теория на индуцираното прилягане.
Модел с ключалка
Ензимите имат много прецизна форма, която включва цепнатина или джоб, наречена активни места. В тази теория субстратът се вписва в активно място като ключ в ключалка. Основно йонните връзки и водородните връзки задържат субстрата в активните центрове, за да образуват комплекса ензим-субстрат. След като се образува, ензимът катализира реакцията, като помага за промяна на субстрата, като го разделя на части или облицова парчета заедно. Тази теория зависи от точния контакт между активните центрове и субстрата. Следователно тази теория може да не е напълно вярна, особено когато е включено произволното движение на молекулите на субстрата.
Модел с предизвикано прилепване
В тази теория активното място променя формата си, за да обгърне субстратна молекула. Ензимът, след като се свърже с определен субстрат, заема най-ефективната си форма. Следователно формата на ензима се влияе от субстрата, както формата на ръкавицата се влияе от ръката, която я носи. Тогава на свой ред молекулата на ензима изкривява молекулата на субстрата, обтягайки връзките и прави субстрата по-малко стабилен, като по този начин намалява енергията на активиране на реакцията. Тъй като енергията на активиране е ниска, реакцията протича с голяма скорост, образувайки продуктите. След като продуктите бъдат освободени, мястото на активиране на ензима след това се връща в първоначалната си форма и свързва следващата молекула на субстрата.
Каква е разликата между Lock-and-Key и Induced-Fit?
• Теорията за предизвикано съвпадение е модифицирана версия на теорията за ключалката и ключа.
• За разлика от теорията на заключването и ключа, теорията за индуцираното прилягане не зависи от точния контакт, който се осъществява между активното място и субстрата.
• В теорията на индуцираното прилягане формата на ензима се влияе от субстрата, докато в теорията на заключването и ключа формата на субстрата се влияе от ензима.
• В теорията на заключването и ключа активните места имат точна форма, докато в теорията на индуцираното прилягане активният център първоначално няма точна форма, но по-късно формата на мястото се формира според субстрата, който ще се обвърже.
