Ключовата разлика между положителния и отрицателния алостеризъм е, че положителният алостеризъм в протеините показва висок афинитет към лигандите, докато отрицателният алостеризъм в протеините показва нисък афинитет към лигандите.
Алостеризмът или алостеричното поведение е явлението, при което активността на протеин може да бъде променена в зависимост от свързването на някои молекули на място, различно от активното място на протеина (по-специално в ензимите). Положителният алостеризъм показва, че свързването на ефекторна молекула с ензим кара ензима да промени конфигурацията си в активна форма. За разлика от това, отрицателният алостеризъм показва, че свързването на ефекторна молекула кара ензима да промени конфигурацията си от активна форма в неактивна форма.
Какво е положителен алостеризъм?
Положителният алостеризъм е промяната в конфигурацията на протеин (предимно ензим) от неактивна форма в активна форма при свързването на ефекторна молекула. Ефекторната молекула се свързва с място, различно от активното място на ензима; нарича се алостерично място. Този процес е известен също като алостерично активиране.
Чест пример за такова свързване на ефекторна молекула е свързването на кислородна молекула с хемоглобинова молекула, което активира хемоглобиновата молекула за ефективно транспортиране на кислород до клетките. Там молекулата на кислорода се свързва с двувалентното желязо на молекулата на хема в молекулата на хемоглобина. Активната форма е известна като окси-хемоглобин, докато неактивната форма е известна като дезокси-хемоглобин.
Какво е отрицателен алостеризъм?
Отрицателният алостеризъм е промяната в конфигурацията на ензима от активна форма в неактивна форма при свързването на ефекторна молекула. Ефекторната молекула се свързва с място, различно от активното място на ензима; нарича се алостерично място. Този процес е известен също като алостерично инхибиране.
Фигура 01: Положителен и отрицателен алостеризъм
По време на отрицателен алостеризъм, свързването на един лиганд намалява афинитета на ензима към субстрата в другите активни места, налични за свързване на субстрата. Пример е свързването на 2,3-BPG с алостерично място на хемоглобина, което причинява намаляване на афинитета към кислорода на всички субединици.
Каква е разликата между положителния и отрицателния алостеризъм?
При положителен алостеризъм, свързването на ефекторна молекула с ензим кара ензима да промени конфигурацията си в активна форма, докато при отрицателен алостеризъм, свързването на ефекторна молекула кара ензима да промени конфигурацията си от активна форма към неактивната форма. Ключовата разлика между положителния и отрицателния алостеризъм е, че положителният алостеризъм в протеините показва висок афинитет към лигандите, докато отрицателният алостеризъм в протеините показва нисък афинитет към лигандите. В допълнение, положителният алостеризъм включва активиране, докато отрицателният алостеризъм включва инхибиране. Свързването на кислорода с хемоглобина е пример за положителен алостеризъм, докато свързването на 2,3-BPG с хемоглобина е пример за отрицателен алостеризъм.
Следващата инфографика представя разликата между положителния и отрицателния алостеризъм в таблична форма за сравнение едно до друго.
Обобщение – положителен срещу отрицателен алостеризъм
При алостеризъм или алостерично поведение, активността на протеин може да бъде променена в зависимост от свързването на някои молекули на място, различно от активното място на протеина (по-специално в ензимите). Ключовата разлика между положителния и отрицателния алостеризъм е, че положителният алостеризъм в протеините показва висок афинитет към лигандите, докато отрицателният алостеризъм в протеините показва нисък афинитет към лигандите.
