Ключовата разлика между алфа бета и гама амилазата е, че ензимът алфа амилаза действа като действа на произволни места по веригата на нишестето, а бета амилазата работи от нередуциращия край на полизахарида, като разцепва алфа-1, 4 гликозидни връзки, докато гама амилазата работи от нередуциращия край на полизахарида, като разцепва както алфа-1, 4 гликозидни връзки, така и алфа-1, 6 гликозидни връзки.
Амилазата е ензим, който може да катализира хидролизата на нишестето в захарни молекули. Този ензим присъства в слюнката на хората и някои други бозайници.
Какво е алфа амилаза?
Алфа амилазата е ензим, който може да хидролизира алфа връзките на големи полизахариди. Това са алфа-свързани полизахариди, включително нишесте и гликоген. Тази реакция на хидролиза дава по-къси вериги от декстрин и малтоза. Това е основна форма на амилаза, която можем да открием при хора и други бозайници. Освен това можем да го намерим в семена, съдържащи нишесте, а също така се секретира от много видове гъбички. Този ензим е член на семейството на гликозидни хидролази 13.
Фигура 01: Ензим алфа амилаза
Промишлено този ензим е полезен при производството на етанол. Може да разгради нишестето в зърната до ферментиращи захари. Третирането на царевично нишесте с ензима алфа амилаза е първата стъпка в производството на царевичен сироп с високо съдържание на фруктоза. Този процес произвежда по-къси вериги от олигозахаридни захари. Освен това, ензимът алфа амилаза, наречен термамил, е полезен в някои детергенти при миене на съдове и използване на детергенти за отстраняване на нишесте.
Освен това, има различни методи, които можем да използваме, за да определим активността на ензима алфа амилаза. Най-често срещаният начин е тестът с нишесте-йод. Това е развитие на йодния тест. Този тест зависи от промяната на цвета на комплекса нишесте-йод. Най-важният промишлен тест е тестът за амилаза Phadebas.
Какво е бета амилаза?
Бета амилазата е ензим, който може да катализира хидролизата на алфа-D-глюкозидни връзки в полизахаридите, като премахва малтозните единици от полизахарида. Това е ензим с химичното наименование 4-алфа-D-глюкан малтохидролаза.
Фигура 02: Бета амилаза
Основните субстрати на бета амилазата са нишесте, гликоген и полизахариди, които произвеждат бета-малтоза чрез инверсия. Освен това можем да намерим този ензим в бактерии, гъбички и растения. Сред тях бактериите и зърнените източници са най-устойчивите на топлина форми. Ензимът бета амилаза действа от нередуциращите краища на полизахаридните вериги. Започвайки от този край, този ензим катализира хидролизата на втората алфа-1, 4 гликозидна връзка чрез разцепване на две глюкозни единици, по-специално малтоза наведнъж.
Когато се вземат предвид източниците на бета амилаза, тя се среща в неактивна форма при покълване преди семена. Повечето микроби произвеждат този ензим чрез разграждане на извънклетъчните нишестета. В животинските тъкани няма бета амилаза, въпреки че може да се появи в микроорганизми, които съществуват в храносмилателния тракт. За да работи този ензим оптимално, pH 4,0 – 5,0 е идеален диапазон.
Какво е гама амилаза?
Гама амилазата е вид амилаза, която може да разцепва алфа 1, 6-гликозидни връзки и алфа 1, 4-гликозидни връзки в амилоза, амилопектин. Това разцепване се случва в нередуциращия край. Продуктът от това разцепване е глюкозата. Сред всички други форми на ензима амилаза, гама амилазата има най-киселинен оптимален диапазон на Ph. Има оптимално работно рН около 3,0. Тези гама амилазни ензими може да принадлежат към различни семейства гликозидни хидролази, включително семейство гликозидни хидролази 15 при гъбични видове, семейство гликозидни хидролази 31 при хора и гликозидни хидролази 97 при видове бактерии.
Каква е разликата между алфа бета и гама амилаза?
Амилазата е ензим, който може да катализира хидролизата на нишестето в захарни молекули. Този ензим присъства в слюнката на хората и някои други бозайници. Ключовата разлика между алфа бета и гама амилазата е, че ензимът алфа амилаза действа, като действа на произволни места по веригата на нишестето, а бета амилазата работи от нередуциращия край на полизахарида, като разцепва алфа-1, 4 гликозидни връзки. Като има предвид, че гама амилазата работи от нередуциращия край на полизахарида, като разцепва както алфа-1, 4 гликозидни връзки, така и алфа-1, 6 гликозидни връзки.
Инфографиката по-долу изброява разликите между алфа бета и гама амилазата в таблична форма за сравнение едно до друго.
Резюме – Алфа срещу Бета срещу Гама амилаза
Амилазата е ензим, който може да катализира хидролизата на нишестето в захарни молекули. Ключовата разлика между алфа бета и гама амилазата е, че ензимът алфа амилаза действа, като действа на произволни места по веригата на нишестето, а бета амилазата работи от нередуциращия край на полизахарида, като разцепва алфа-1, 4 гликозидни връзки, докато гама амилазата действа от нередуциращия край на полизахарида, като разцепва както алфа-1, 4 гликозидни връзки, така и алфа-1, 6 гликозидни връзки.
