Ключова разлика – Alpha Helix срещу Beta плисиран лист
Алфа спиралите и бета нагънатите листове са двете най-често срещани вторични структури в полипептидна верига. Тези два структурни компонента са първите основни стъпки в процеса на нагъване на полипептидна верига. Ключовата разлика между Alpha Helix и Beta Pleated Sheet е в тяхната структура; те имат две различни форми за извършване на конкретна работа.
Какво е Alpha Helix?
Алфа спиралата е дясна намотка от аминокиселинни остатъци върху полипептидна верига. Обхватът на аминокиселинните остатъци може да варира от 4 до 40 остатъка. Водородните връзки, образувани между кислорода на C=O групата на горната намотка и водорода на N-H групата на долната намотка, помагат за задържането на намотката заедно. Водородна връзка се образува на всеки четири аминокиселинни остатъка във веригата по горния начин. Този еднакъв модел му придава определени характеристики като дебелината на намотката и диктува дължината на всяко пълно завъртане по оста на спиралата. Стабилността на структурата на алфа спиралата зависи от няколко фактора.
O атоми в червено, N атоми в синьо и водородни връзки като зелени пунктирани линии
Какво е бета плисиран чаршаф?
Бета нагънат лист, известен още като бета лист, се счита за втората форма на вторична структура в протеините. Той съдържа бета нишки, които са свързани странично чрез минимум две или три гръбначни водородни връзки, за да образуват усукан, нагънат лист, както е показано на снимката. Бета веригата е участък от полипептидна верига; неговата дължина обикновено е равна на 3 до 10 аминокиселини, включително гръбнак в разширено потвърждение.
4-верижен антипаралелен β листов фрагмент от кристална структура на ензима каталаза.
a), показващ антипаралелните водородни връзки (пунктирани) между пептидните NH и CO групи на съседни нишки. Стрелките показват посоката на веригата, а контурите на електронната плътност очертават не-Н атомите. O атомите са червени топки, N атомите са сини, а H атомите са пропуснати за простота; страничните вериги се показват само навън до първия C атом на страничната верига (зелено)
b) Изглед от ръба на централните две β нишки
В бета нагънатите листове полипептидните вериги вървят една до друга. Получава името „плисиран лист“поради вълнообразния вид на структурата. Те са свързани помежду си чрез водородни връзки. Тази структура позволява образуването на повече водородни връзки чрез разтягане на полипептидната верига.
Каква е разликата между Alpha Helix и Beta Pleated Sheet?
Структура на Alpha Helix и Beta плисиран лист
Alpha Helix:
В тази структура полипептидният скелет е плътно свързан около въображаема ос като спирална структура. Известно е още като хеликоидална подредба на пептидната верига.
Образуването на алфа-спирална структура се случва, когато полипептидните вериги са усукани в спирала. Това позволява на всички аминокиселини във веригата да образуват водородни връзки (свързване между молекула кислород и молекула водород) една с друга. Водородните връзки позволяват на спиралата да поддържа спираловидната форма и дава стегната намотка. Тази спираловидна форма прави алфа спиралата много силна.
Водородните връзки са обозначени с жълти точки.
Бета плисиран чаршаф:
Когато два или повече фрагмента от полипептидна верига(и) се припокриват един с друг, образувайки ред от водородни връзки един с друг, могат да бъдат открити следните структури. Това може да се случи по два начина; паралелно подреждане и анти-паралелно подреждане.
Примери за структура:
Алфа спирала: Ноктите на ръцете или краката могат да бъдат взети като пример за структура на алфа спирала.
Бета плисиран лист: Структурата на перата е подобна на структурата на бета плисиран лист.
Характеристики на структурата:
Алфа спирала: В структурата на алфа спиралата има 3,6 аминокиселини на завъртане на спиралата. Всички пептидни връзки са транс и равнинни, а N-H групите в пептидните връзки сочат в една и съща посока, която е приблизително успоредна на оста на спиралата. Групите C=O на всички пептидни връзки сочат в обратна посока и са успоредни на оста на спиралата. С=О групата на всяка пептидна връзка е свързана с N-H групата на пептидната връзка, образувайки водородна връзка. Всички R- групи са насочени навън от спиралата.
Бета нагънат лист: Всяка пептидна връзка в бета нагънатия лист е планарна и има транс-конформация. Групите C=O и N-H на пептидни връзки от съседни вериги са в една и съща равнина и сочат една към друга, образувайки водородна връзка между тях. Всички R- групи във всяка верига могат алтернативно да се появят над и под равнината на листа.
Дефиниции:
Вторична структура: Това е формата на сгъващ се протеин, дължащ се на водородна връзка между неговите амидни и карбонилни групи в гръбнака.
