Ключова разлика – ензим срещу коензим
Химичните реакции превръщат един или повече субстрати в продукти. Тези реакции се катализират от специални протеини, наречени ензими. Ензимите действат като катализатори за повечето реакции, без да се консумират. Ензимите са направени от аминокиселини и имат уникални аминокиселинни последователности, съставени от 20 различни аминокиселини. Ензимите се поддържат от малки непротеинови органични молекули, наречени кофактори. Коензимите са един вид кофактори, които помагат на ензимите да извършват катализа. Ключовата разлика между ензима и коензима е, че ензимът е протеин, който катализира биохимичните реакции, докато коензимът е непротеинова органична молекула, която помага на ензимите да активират и катализират химичните реакции. Ензимите са макромолекули, докато коензимите са малки молекули.
Какво е ензим?
Ензимите са биологични катализатори на живите клетки. Те са протеини, съставени от стотици до милиони аминокиселини, свързани заедно като перли на връв. Всеки ензим има уникална аминокиселинна последователност и тя се определя от специфичен ген. Ензимите ускоряват почти всички биохимични реакции в живите организми. Ензимите влияят само на скоростта на реакцията и тяхното присъствие е от съществено значение за започване на химическото преобразуване, тъй като енергията на активиране на реакцията се понижава от ензимите. Ензимите променят скоростта на реакцията, без да се консумират или без да променят химичната структура. Същият ензим може да катализира превръщането на повече и повече субстрати в продукти, като проявява способността да катализира същата реакция отново и отново.
Ензимите са силно специфични. Конкретен ензим се свързва със специфичен субстрат и катализира специфична реакция. Специфичността на ензима се дължи на формата на ензима. Всеки ензим има активно място със специфична форма и функционални групи за специфично свързване. Само конкретният субстрат ще съответства на формата на активното място и ще се свърже с него. Специфичността на свързването на ензимния субстрат може да се обясни с две хипотези, наречени хипотеза за заключване и ключ и хипотеза за индуцирано съответствие. Хипотезата за ключалката и ключа показва, че съвпадението между ензима и субстрата е специфично подобно на ключалката и ключа. Хипотезата за индуцирано прилягане казва, че формата на активното място може да се промени, за да пасне на формата на конкретния субстрат, подобно на ръкавиците, пасващи на ръката.
Ензимните реакции се влияят от няколко фактора като pH, температура и т.н. Всеки ензим има оптимална температурна стойност и стойност на pH, за да работи ефективно. Ензимите също взаимодействат с непротеинови кофактори като простетични групи, коензими, активатори и т.н., за да катализират биохимичните реакции. Ензимите могат да бъдат унищожени при висока температура или от висока киселинност или алкалност, тъй като те са протеини.
Фигура 01: Индуциран модел на прилягане на ензимната активност.
Какво е коензим?
Химичните реакции се подпомагат от непротеинови молекули, наречени кофактори. Кофакторите помагат на ензимите да катализират химичните реакции. Има различни видове кофактори и коензимите са един вид сред тях. Коензимът е органична молекула, която се комбинира с ензимен субстратен комплекс и подпомага процеса на катализиране на реакцията. Те са известни също като помощни молекули. Те са съставени от витамини или са получени от витамини. Следователно диетите трябва да съдържат витамини, които осигуряват основни коензими за биохимичните реакции.
Коензимите могат да се свързват с активното място на ензима. Те се свързват хлабаво с ензима и подпомагат химическата реакция, като осигуряват функционални групи, необходими за реакцията, или чрез промяна на структурната конформация на ензима. Следователно свързването на субстрата става лесно и реакцията се насочва към продуктите. Някои коензими действат като вторични субстрати и стават химически променени в края на реакцията, за разлика от ензимите.
Коензимите не могат да катализират химическа реакция без ензим. Те помагат на ензимите да се активират и да изпълняват своите функции. След като коензимът се свърже с апоензима, ензимът става активна форма на ензима, наречен холоензим, и инициира реакцията.
Примери за коензими са аденозин трифосфат (ATP), никотинамид аденин динуклеотид (NAD), флавин аденин динуклеотид (FAD), коензим А, витамини B1, B2 и B6 и др.
Фигура 02: Свързване на кофактор с апоензим
Каква е разликата между ензима и коензима?
Ензим срещу коензим |
|
| Ензимите са биологични катализатори, които ускоряват химичните реакции. | Коензимите са органични молекули, които помагат на ензимите да катализират химичните реакции. |
| Молекулен тип | |
| Всички ензими са протеини. | Коензимите не са протеини. |
| Промяна поради реакции | |
| Ензимите не се променят поради химичната реакция. | Коензимите се променят химически в резултат на реакцията. |
| Специфичност | |
| Ензимите са специфични. | Коензимите не са специфични. |
| Размер | |
| Ензимите са по-големи молекули. | Коензимите са по-малки молекули. |
| Примери | |
| Амилазата, протеиназата и киназата са примери за ензими. | NAD, ATP, коензим А и FAD са примери за коензими. |
Обобщение – Ензим срещу коензим
Ензимите катализират химичните реакции. Коензимите помагат на ензимите да катализират реакцията чрез активиране на ензими и осигуряване на функционални групи. Ензимите са протеини, съставени от аминокиселини. Коензимите не са протеини. Те се извличат главно от витамини. Това са разликите между ензимите и коензимите.
