Ключова разлика – Kd срещу Km
Kd и Km са равновесни константи. Ключовата разлика между Kd и Km е, че Kd е термодинамична константа, докато Km не е термодинамична константа.
Kd се отнася за константата на дисоциация, докато Km е константата на Михаелис. И двете константи са много важни при количествения анализ на ензимните реакции.
Какво е Kd?
Kd е константа на дисоциация. Известен е също като константа на равновесна дисоциация поради използването му в равновесни системи. Константата на дисоциация е равновесната константа на реакциите, при които голямо съединение се превръща обратимо в малки компоненти. Процесът на това преобразуване е известен също като дисоциация. Една йонна молекула винаги се дисоциира на своите йони. Тогава константата на дисоциация или Kd е величина, изразяваща степента, до която дадено вещество в разтвор се дисоциира на йони. По този начин това е равно на произведението на концентрациите на съответните йони, разделено на концентрацията на недисоциираната молекула.
AB ↔ A + B
В горната обща реакция константата на дисоциация Kd може да бъде дадена както е показано по-долу.
Kd=[A][B] / [AB].
Освен това, ако има стехиометрична зависимост, трябва да се включат стехиометричните коефициенти в уравнението.
xAB ↔ aA + bB
Уравнението на константата на дисоциация, Kd за горната реакция е както следва:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x йени
По-конкретно, в биохимични приложения, Kd помага да се определи количеството продукти, получени от химическа реакция в присъствието на ензим. Kd на ензимна реакция изразява афинитета лиганд-рецептор. С други думи, той показва способността на субстрата да напусне рецептора на ензима. От друга страна, той описва колко силно даден субстрат се свързва с ензима.
Какво е км?
Km е константата на Михаелис. За разлика от Kd, Km е кинетична константа. Основното му приложение е в ензимната кинетика, тоест за определяне на афинитета на субстрата да се свързва с ензим. Константата се изразява чрез свързване на концентрацията на субстрата към скоростта на реакцията в присъствието на ензим. Съответно, константата на Михаелис или Km е концентрацията на субстрата, когато скоростта на реакцията достигне половината от максималната си скорост.
Фигура 1: Връзката между скоростта на реакцията и концентрацията на субстрата в ензимна реакция.
По време на реакция между ензим (E) и субстрат (S), образуването на продукти (P) е както следва:
E + S ↔ E-S комплекс ↔ E + P
Ако равновесните константи на горната реакция са както следва, можете да извлечете Km от тези константи.
Km=K-1 + K+2 / K+1
Определяне на км според концепцията на Майкъл
Michaelis разработи връзка, използвайки концентрацията на субстрата [S] и максималната скорост на реакцията Vmax. Връзката между концентрацията на субстрата и Km на ензимната реакция е както следва:
v=Vmax[S] / Km + [S]
v е скоростта по всяко време, докато [S] е концентрацията на субстрата в определен момент, а Vmax е максималната скорост на реакцията. Km е константата на Михаелис за ензима в реакцията. Стойността на константата на Михаелис зависи от ензима. Следователно, малка стойност на Km показва, че ензимът се насища с малко количество субстрат. Тогава Vmax се получава при ниска концентрация на субстрата. Обратно, висока стойност на Km показва, че ензимът изисква голямо количество субстрат, за да се насити.
Каква е разликата между Kd и Km?
Kd срещу Km |
|
| Kd е константата на дисоциация. | Km е константата на Михаелис. |
| Природа | |
| Kd е термодинамична константа. | Km е кинетична константа. |
| Подробности | |
| Kd представлява афинитета на субстрат към ензим. | Km представлява връзката между концентрацията на субстрата и скоростта на реакцията. |
Обобщение – Kd срещу Km
Kd и Km са равновесни константи, които описват свойствата на ензимните реакции. Ключовата разлика между Kd и Km е, че Kd е термодинамична константа, докато Km не е термодинамична константа.
