Разлика между трипсин и химотрипсин

Съдържание:

Разлика между трипсин и химотрипсин
Разлика между трипсин и химотрипсин

Видео: Разлика между трипсин и химотрипсин

Видео: Разлика между трипсин и химотрипсин
Видео: ЖКТ. Строение. Ферменты. 2024, Юли
Anonim

Ключова разлика – трипсин срещу химотрипсин

Разграждането на протеини е много важен процес в цялостната процедура на храносмилане в живите организми. Сложните протеини се усвояват в своите мономери от аминокиселини и се абсорбират през тънките черва. Протеините са от съществено значение, тъй като изпълняват основна функционална и структурна роля в организма. Смилането на протеините се осъществява чрез ензими за смилане на протеини, които включват трипсин, химотрипсин, пептидази и протеази. Трипсинът е ензим за смилане на протеини, който разцепва пептидната връзка на основните аминокиселини, които включват лизин и аргинин. Химотрипсинът също е ензим за смилане на протеини, който разцепва пептидната връзка при ароматни аминокиселини като фенилаланин, триптофан и тирозин. Ключовата разлика между трипсин и химотрипсин е позицията на аминокиселината, в която се разцепва в протеина. Трипсинът се разцепва в основни аминокиселинни позиции, докато химотрипсинът се разцепва в ароматни аминокиселинни позиции.

Какво е трипсин?

Трипсинът е 23,3 kDa протеин, който принадлежи към семейството на серин протеазите и основните му субстрати са основни аминокиселини. Тези основни аминокиселини включват аргинин и лизин. Трипсинът е открит през 1876 г. от Куне. Трипсинът е глобуларен протеин и съществува в своята неактивна форма, която е трипсиноген – зимоген. Механизмът на действие на трипсина се основава на активността на сериновата протеаза.

Трипсинът се разцепва в С крайния край на основните аминокиселини. Това е реакция на хидролиза и протича при pH – 8,0 в тънките черва. Активирането на трипсиногена става чрез отстраняване на крайния хексапептид и той произвежда активната форма; трипсин. Активният трипсин е два основни вида; α – трипсин и β-трипсин. Те се различават по своята термична стабилност и структура. Активното място на трипсина съдържа хистидин (H63), аспарагинова киселина (D107) и серин (S200).

Разлика между трипсин и химотрипсин
Разлика между трипсин и химотрипсин

Фигура 01: Трипсин

Ензимното действие на трипсина се инхибира от DFP, апротинин, Ag+, бензамидин и EDTA. Приложенията на трипсин включват дисоциация на тъкан, трипсинизация в животински клетъчни култури, триптично картографиране, in vitro изследвания на протеини, пръстови отпечатъци и приложения в тъканни култури.

Какво е химотрипсин?

Химотрипсинът има молекулно тегло 25,6 kDa и принадлежи към семейството на серин протеазата и е ендопептидаза. Химотрипсинът съществува в неговата неактивна форма, която е химотрипсиноген. Химотрипсинът е открит през 1900 г. Химотрипсинът хидролизира пептидните връзки в ароматните аминокиселини. Тези ароматни субстрати включват тирозин, фенилаланин и триптофан. Субстратите на този ензим са главно в L-изомерите и лесно действат върху амидите и естерите на аминокиселините. Оптималното рН, при което действа химотрипсинът е 7,8 – 8,0. Има две основни форми на химотрипсин като химотрипсин А и химотрипсин В и те леко се различават по своите структурни и протеолитични характеристики. Активният център на химотрипсина съдържа каталитична триада и се състои от хистидин (H57), аспарагинова киселина (D102) и серин (S195).

Ключова разлика между трипсин и химотрипсин
Ключова разлика между трипсин и химотрипсин

Фигура 02: Химотрипсин

Активаторите на химотрипсина са цетилтриметиламониев бромид, додецилтриметиламониев бромид, хексадецилтриметиламониев бромид и тетрабутиламониев бромид. Инхибиторите на химотрипсина са пептидил алдехиди, борни киселини и кумаринови производни. Химотрипсинът се използва в търговската мрежа при пептиден синтез, пептидно картографиране и пептидни пръстови отпечатъци.

Какви са приликите между трипсин и химотрипсин?

  • И двата ензима са серинови протеази.
  • И двата ензима разцепват пептидни връзки.
  • И двата ензима действат в тънките черва.
  • И двата ензима съществуват в своята неактивна форма като зимогени.
  • И двата ензима са съставени от каталитична триада, съдържаща хистидин, аспарагинова киселина и серин в активния си център.
  • И двата ензима първоначално са открити и извлечени от говеда.
  • Понастоящем производството на двата ензима се извършва чрез техники на рекомбинантна ДНК.
  • И двата ензима действат при оптимално основно pH.
  • И двата ензима се използват in vitro в различни индустрии.

Каква е разликата между трипсин и химотрипсин?

Трипсин срещу химотрипсин

Трипсинът е ензим за смилане на протеини, който ще разцепи пептидната връзка на основните аминокиселини като лизин и аргинин. Химотрипсинът, който също е ензим за смилане на протеини, разцепва пептидната връзка на ароматни аминокиселини като фенилаланин, триптофан и тирозин.
Молекулно тегло
Молекулното тегло на трипсина е 23,3 k Da. Молекулното тегло на химотрипсина е 25,6 k Da.
Субстрати
Комплексните протеини се усвояват в своите мономери от аминокиселини и се абсорбират през тънките черва. Субстратите на ароматните аминокиселини като тирозин, триптофан и фенилаланин действат върху химотрипсина.
Зимогенна форма на ензима
Трипсиногенът е неактивната форма на трипсин. Химотрипсиногенът е неактивната форма на химотрипсин.
Активатори
Лантанидите са активатори на трипсин. Цетилтриметиламониев бромид, додецилтриметиламониев бромид, хексадецилтриметиламониев бромид и тетрабутиламониев бромид са активатори на химотрипсин.

Инхибитори

DFP, апротинин, Ag+, бензамидин и EDTA са инхибитори на трипсин. Пептидил алдехидите, бороновите киселини и кумариновите производни са инхибитори на химотрипсина.

Резюме – трипсин срещу химотрипсин

Пептидазите или протеолитичните ензими разцепват протеини чрез хидролиза на пептидната връзка. Трипсинът разцепва пептидната връзка при основните аминокиселини, докато химотрипсинът разцепва пептидната връзка при ароматните аминокиселинни остатъци. И двата ензима са серин пептидази и действат в тънките черва в среда с основно pH. Понастоящем много изследвания са включени в производството на трипсин и химотрипсин чрез рекомбинантна ДНК технология чрез използване на различни бактериални и гъбични видове, тъй като тези ензими притежават висока индустриална стойност. Това е разликата между трипсин и химотрипсин.

Изтеглете PDF версията на трипсин срещу химотрипсин

Можете да изтеглите PDF версия на тази статия и да я използвате за офлайн цели според бележката за цитиране. Моля, изтеглете PDF версия тук Разлика между трипсин и химотрипсин

Препоръчано: