Ключовата разлика между хомодимер и хетеродимер е, че хомодимерът е протеин, направен от два идентични протеина, докато хетеродимерът е протеин, направен от два различни протеина.
Протеинът е биомолекула, съставена от аминокиселинни вериги. Протеиновият димер е кватернерна протеинова структура, образувана от обединението на два протеинови мономера или две аминокиселинни вериги. Обикновено те се свързват помежду си чрез нековалентни връзки. Протеиновите димери са хомодимери или хетеродимери. Хомодимерът има два идентични протеина, които са нековалентно свързани. Хетеродимерът има два различни протеина, свързани заедно. Това взаимодействие на протеиновия димер е важно за регулацията и катализата.
Какво е хомодимер?
Хомодимерът е вид протеинов димер, съставен от два идентични мономера. Мономерите се свързват с нековалентни връзки. Обикновено има 18 средни числа на Н връзките в хомодимерите. Освен това коефициентът на корелация между Н-връзките и интерфейсните остатъци в хомодимера е 0,85. Освен това, максималният брой Н връзки на интерфейсен остатък на хомодимера е 0,44. Не само това, но има и повече междумолекулни Н връзки в хомодимерите. Въпреки това, плътността на Н връзките на интерфейсен остатък е по-ниска в хомодимерите.
Фигура 01: Хомодимер
Когато разглеждаме примери за хомодимери, клас 1 РНК са хомодимери. В този хомодимер, R1 протеинът е отговорен за нуклеотидната редукция, докато R2 протеинът е отговорен за подслоняването на двужелезния тирозил масив. Друг протеинов хомодимер е тиреоглобулинът, произвеждан от щитовидната жлеза. Ксантиноксидазата и етанерцептът също са протеинови хомодимери.
Какво е хетеродимер?
Хетеродимерът е вид протеинов димер, комплексиран от два неидентични мономера. С други думи, хетеродимерът е протеин, съставен от два различни протеинови мономера. Обикновено има 12 средни числа на Н връзките в хетеродимерите. Освен това коефициентът на корелация между Н-връзките и интерфейсните остатъци в хетеродимера е 0,83. Освен това, максималният брой Н връзки на интерфейсен остатък на хетеродимера е 0,65. В сравнение с хомодимерите, в хетеродимерите има по-малко междумолекулни Н връзки. Въпреки това, плътността на H връзките на интерфейсен остатък е по-висока в хетеродимерите.
Фигура 02: Хетеродимер
Ензимната обратна транскриптаза е хетеродимер, съставен от две различни аминокиселинни вериги. Друг пример за хетеродимер са опиоидните рецептори. Освен това тубулинът е хетеродимерен протеин.
Какви са приликите между хомодимер и хетеродимер?
- Хомодимерът и хетеродимерът са два вида протеинови димери.
- И двете имат два мономера.
- Те са кватернерни протеинови структури.
- Димерите са често срещани в катализата и регулирането.
Каква е разликата между хомодимер и хетеродимер?
Хомодимерът е протеинов димер, съставен от два идентични протеинови мономера, докато хетеродимерът е протеинов димер, съставен от два различни протеинови мономера. И така, това е ключовата разлика между хомодимер и хетеродимер. Освен това има 18 средни числа на Н връзките в хомодимерите, докато има 12 средни числа на Н връзките в хетеродимерите.
Освен това, друга разлика между хомодимер и хетеродимер е, че коефициентът на корелация между Н-връзките и интерфейсните остатъци е 0,85 в хомодимерите, докато е 0,83 в хетеродимерите.
Инфографиката по-долу за разликата между хомодимер и хетеродимер показва повече сравнения между двата димера.
Обобщение – Хомодимер срещу хетеродимер
Протеиновите димери са често срещани при катализа и регулиране. Те могат да бъдат хомодимери или хетеродимери. Хомодимерите са съставени от два идентични протеинови мономера. За разлика от тях, хетеродимерите са съставени от два неидентични протеинови мономера. По този начин, това е ключовата разлика между хомодимер и хетеродимер.