Ключовата разлика между авидин и стрептавидин е, че авидинът има висок афинитет и специфичност към биотин, но сравнително по-малък афинитет от стрептавидин, тъй като стрептавидин-биотин е един от най-силните комплекси с нековалентна връзка.
Авидин е вид протеин, който се образува в яйцепроводите на птици, влечуги и земноводни. Стрептавидин е вид протеин, който се получава от пречистването на бактерията Streptomyces avidinii.
Какво е Авидин?
Авидин е вид протеин, който се образува в яйцепроводите на птици, влечуги и земноводни. Този протеин е тетрамерен биотин-свързващ протеин, който се отлага в белтъците на яйцата. Има димерни членове на авидин в допълнение към тетрамерните форми. Можем да намерим тези димерни форми в някои бактерии. Когато разглеждаме белтъка от пилешко яйце, той има около 0,05% авидин по отношение на общото съдържание на протеини.
Фигура 01: Химическа структура и външен вид на молекулата на авидин
Има четири идентични субединици в тетрамерния протеин. Следователно можем да го наречем хомотетрамер. Всеки тетрамер може да се свързва с биотин (наричан още витамин В7). Афинитетът и специфичността на това свързване са много високи. Комплексът авидин-биотин е една от най-силните известни нековалентни връзки.
Можем да намерим функционален авидин в суровите яйца. При готвене афинитетът на биотин към авидин се унищожава. Естествената функция на авидиновото яйце обаче все още не е известна точно. Учените са постулирали, че този протеин се образува в яйцепровода на яйцето като инхибитор на бактериалния растеж. Може да се свързва с биотин (биотинът е полезен за растежа на бактериите).
Освен това има негликозилирана форма на авидин, достъпна като търговски продукт. Все още не е известно дали тази негликозилирана форма се среща естествено или не. Има някои важни приложения на този протеин, включително изследователски приложения, биохимични анализи, среда за пречистване и др.
Какво представлява стрептавидин?
Стрептавидин е вид протеин, който се получава от пречистването на бактерията Streptomyces avidinii. Това е тетрамер. Има хомо-тетрамери на стрептавидин с изключително висок афинитет към биотин. Известно е, че свързването на биотин със стрептавидин е едно от най-силните нековалентни взаимодействия в природата. Този протеин е полезен в молекулярната биология и био-нанотехнологиите поради устойчивостта на комплекса стрептавидин-биотин към органични разтворители, денатуранти, протеолитични ензими, екстремни температури, рН стойности и детергенти.
Фигура 02: Структура и външен вид на молекулата стрептавидин
Има важни приложения на стрептавидин като пречистване или откриване на различни биомолекули, пречистване и откриване на генетично модифицирани пептиди, в Western blotting, разработване на нанобиотехнологии и др.
Каква е разликата между авидин и стрептавидин?
Авидин е вид протеин, който се образува в яйцепроводите на птици, влечуги и земноводни. Стрептавидин е вид протеин, който се получава от пречистването на бактерията Streptomyces avidinii. Ключовата разлика между авидин и стрептавидин е, че авидинът има висок афинитет и специфичност към биотин, но сравнително по-малък афинитет от стрептавидин, тъй като стрептавидин-биотинът е един от най-силните комплекси с нековалентна връзка.
Инфографиката по-долу представя разликите между авидин и стрептавидин в таблична форма за сравнение едно до друго.
Резюме – Авидин срещу стрептавидин
Авидин и стрептавидин са важни протеини. Ключовата разлика между авидин и стрептавидин е, че авидинът има висок афинитет и специфичност към биотин, но сравнително по-малък афинитет от стрептавидин, тъй като стрептавидин-биотин е един от най-силните комплекси с нековалентна връзка.
